解密水與蛋白質互動 清華研究登國際期刊

發稿時間:2018/06/20 12:03

最新更新:2018/06/22 11:48

字級: 字級縮小字級放大

zoom in 清華大學研究團隊利用電子自旋共振實驗技術,揭開水與蛋白質互動的神秘面紗,論文登上國際期刊。(清華大學提供)中央社記者許秩維傳真  107年6月20日清華大學研究團隊利用電子自旋共振實驗技術,揭開水與蛋白質互動的神秘面紗,論文登上國際期刊。(清華大學提供)中央社記者許秩維傳真 107年6月20日

(中央社記者許秩維台北20日電)清華團隊利用電子自旋共振實驗技術,發現水溶液降在低溫下仍可有兩種不同液相存在,並證明許多蛋白質運動元素可脫離水分子掌控,有助於細胞低溫保存技術研究。

清華大學今天發布新聞稿表示,化學系教授江昀緯與博士生郭雲軒等人組成的團隊研究「水分子與蛋白質的動態關聯」,揭開水與蛋白質互動的神秘面紗,證實部分蛋白質運動元素超脫水分子的掌控,論文登美國化學會跨領域類期刊ACS Central Science,文章更被置頂於期刊官網首頁。

「水分子極其簡單,但行為複雜度幾乎超越所有的化學分子」,江昀緯表示,水在低溫下並非如大眾認知的僅結冰一種樣態,光是水「結冰」的結晶態,目前已被發現的就超過21種,至今仍有許多未知,是當代物理化學研究的重要領域。

研究團隊利用電子自旋共振實驗設備,偵測水分子在低溫下的運動,發現調入微量甘油的水溶液在攝氏負13度以下時會出現「液相一」,溫度再降至攝氏負83度時會出現「液相二」,這兩種液態在低溫下可以彼此分離,並存在於蛋白質表面。

江昀緯指出,一般的食物水果若以低溫冷凍,結冰後細胞就易脹破,因此結冰的固態容易造成蛋白質的損傷,並非理想的保存方式;由於蛋白質與水分子互動緊密,科學家為了區隔出兩者,常用的方法就是在低溫進行研究,讓分子運動各自以不同步調變慢,才有機會釐清兩者互動關係。

研究團隊採用電子自旋共振實驗技術,並對蛋白質進行定點突變、調控蛋白質側鏈長度、改變其單一側鏈的物理性質,在獨特的化學修飾與作法下,可清楚辨認出蛋白質與水分子各自的運動,證明許多蛋白質運動元素可脫離水分子的掌控,推翻過去學界普遍認為水主控蛋白質運動的認知。

江昀緯以建築來比喻,要蓋摩天大樓,只用一塊塊磚頭砌牆很難完成,但如果提供鋼骨結構(蛋白質基本運動元素),再用混凝土隔間、糊外牆即可完成摩天大樓,因此找出蛋白質基本運動元素後,科學家就可清楚解析蛋白質如何藉由運動改變自身結構與功能,以及如何在細胞內工作。(編輯:黃于)1070620

刊登在期刊ACS Central Science的研究原文:Slow Dynamics around a Protein and Its Coupling to Solvent

TOP